Développement du Pancréas: Rôle de ligands spécifiques de récepteurs à activité tyrosine kinase PDF

Représentation d’une protéine, ici deux sous-unités d’une molécule d’hémoglobine. Les protéines sont des macromolécules biologiques présentes dans toutes les cellules vivantes. Développement du Pancréas: Rôle de ligands spécifiques de récepteurs à activité tyrosine kinase PDF sont formées d’une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus.


Chez le rat, le pancréas se développe à partir de bourgeonnements de l’épithélium digestif qui vont croître et se ramifier dans le mésenchyme environnant. Les cellules épithéliales vont ensuite proliférer et se différencier en cellules exocrines ou endocrines. Ces étapes de prolifération et de différenciation sont contrôlés par des facteurs mésenchymateux dont la nature reste inconnue. Dans un grand nombre d’organes dont le pancréas, des récepteurs à activité tyrosine kinase sont impliqués dans les interactions entre l’épithélium et le mésenchyme. Ils prennent part à diverses réponses biologiques. Notre objectif, a été d’identifier des ligands de ces récepteurs potentiellement impliqués dans le développement du pancréas en termes de prolifération et de différenciation. En conclusion, nos travaux nous ont permis d’identifier le rôle de certains ligands (HGF, EGF, FGF) de récepteurs à activité tyrosine kinase dans le développement pancréatiques et particulièrement leur implication dans le contrôle de la prolifération des cellules précurseurs pancréatiques.

Les protéines adoptent une structure en trois dimensions qui leur permet d’assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable. Au laboratoire, elles peuvent être séparées des autres constituants cellulaires à l’aide de diverses techniques telles que l’ultracentrifugation, la précipitation, l’électrophorèse et la chromatographie. Les protéines sont un composant important de l’alimentation animale, elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides aminés libérés sont ensuite réutilisés par l’organisme. Articles détaillés : acide aminé et liaison peptidique.

Structure des 22 acides aminés protéinogènes. Les 20 autres acides aminés, dits standards, sont en revanche universellement distribués chez tous les êtres vivants connus. Le squelette de la protéine est ainsi constitué d’un enchaînement linéaire d’acides aminés sur lequel sont branchées les chaînes latérales et reliées par des liaisons peptidiques. Les mots protéine, polypeptide et peptide sont assez ambigus et leur sens peut se recouvrir.

On parle généralement de protéine en référence à la molécule biologique complète dotée d’une conformation stable, tandis qu’un peptide désigne généralement une molécule plus courte dépourvue de structure tridimensionnelle stable. Trois représentations possibles de la structure tridimensionnelle d’une même protéine : la triose-phosphate isomérase, une enzyme de la glycolyse. Au centre : représentation de la conformation du squelette polypeptidique colorée par structure secondaire. La nature des protéines est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés, qui constitue leur structure primaire. Les acides aminés ayant des propriétés chimiques très diverses, leur disposition le long de la chaîne polypeptidique détermine leur arrangement spatial. Il peut aussi se former des liaisons covalentes supplémentaires, soit au sein d’une même chaîne protéique, soit entre différentes chaînes peptidiques au sein d’une protéine, notamment au travers de la formation de ponts disulfure entre résidus de cystéine.

La plupart des protéines adoptent une conformation tridimensionnelle unique. La forme naturelle d’une protéine in vivo est son état natif, qui correspond à la forme qu’elle prend pour être biologiquement active et fonctionnelle. La structure primaire correspond à la séquence en acides aminés. La structure secondaire décrit l’arrangement des résidus d’acides aminés observable à l’échelle atomique. Il en existe plusieurs variétés, et il est courant qu’une protéine possède globalement plusieurs types de structures secondaires. La structure tertiaire correspond à la forme générale de la protéine observable à l’échelle de la molécule tout entière. Elle décrit les interactions entre les différents éléments de la structure secondaire.